Сущность питания - это не высоко- или низкокалорийная пища, а полноценность пищи, то есть — наличие в ней основных, «строительных элементов» живой клетки — аминокислот (из которых сам организм построит необходимые ему протеины или белки), жирных кислот (из них организм также создаст свойственные одному ему жиры), углеводов, микроэлементов, витаминов, гормонов, ферментов (энзимов), клетчатки и других компонентов.

Как ферменты (энзимы) поддерживают защитные реакции организма?

Вся жизненная сила человека — в энзимах или ферментах. однако уже при температуре 49° С ферменты становятся инертными, а при 54° С — погибают, хотя замораживание продуктов в холодильнике сохраняет их.

Сегодня известно, что раковые клетки защищены белковой оболочкой, которая мешает иммунной системе их распознать. Удалить эту оболочку могут только ферменты, разоблачая, таким образом, злокачественные клетки. Вот почему онкологическим больным в их диете ограничивают мясо или исключают его вовсе: этим самым сберегают ферменты, уходящие на расщепление мяса, дают им возможность участвовать в разоблачении раковых клеток.

Так что, если вы едите что-то вареное, а мясо всегда подвергаете тепловой или иной обработке, то обязательно ешьте вместе с вареным продуктом в 3 раза больше сырых овощей.
Где взять ферменты. Откуда в наш организм поступают ферменты?

Организм получает ферменты, главным образом, из двух источников:
1) из растений — пищевые ферменты;
2) от самого организма, его обменных процессов (из печени, переваривающие ферменты — из поджелудочной железы) и от обмена веществ — из каждой клеточки организма.

К сожалению, количество ферментов, которые может продуцировать каждая клетка, ограничено! Потенциал ферментов можно использовать долго, если их постоянно дополнять в виде сырых овощей. При хорошем снабжении организма растительными ферментами и правильном сочетании продуктов можно есть все и не болеть.

Нам надо усвоить:
Жизненная сила пищи в ферментах, именно они — ключ к здоровью. Без ферментов ни минералы, ни витамины, ни гормоны не могут работать. Именно ферменты руководят формированием нашего организма. Вы можете иметь все — белки, жиры, углеводы, минералы, витамины, но без рабочих ферментов ваш организм не сможет начать процесс обновления, восстановления, очищения, созидания. Ферменты — это специальные белки, образованные специфическими аминокислотами, их называют биологическими катализаторами биохимических реакций, они работают в определенном режиме. Вы можете проглатывать килограммы витаминов, но без ферментов они не принесут вам никакой пользы, вы просто тратите свою энергию и продукты, потому что все это не усвоится и выведется с мочой.

Что такое плохая ферментация?
— непереваренные или плохо переваренные жиры ведут к сердечно-сосудистым заболеваниям и избыточному весу;
— непереваренные белки — к повышению температуры тела, к депрессии и раку;
— непереваренные углеводы — причина аллергии, астмы и артритов.
Почему же нам не хватает ферментов?

1. Многие из нас рождаются с малым их банком. Этот грех лежит не только на матери, но даже на прапрапрабабушке и прапрапрадедушке.
2. Продукты, которые мы получаем из растений, выращиваются на почвах, бедных ферментами.
3. Организму человека нужна сырая пища, а наши диеты состоят преимущественно из вареной, часто переваренной, обработанной, видоизмененной химическими добавками или, что еще хуже, пищи, подвергнутой радиации, в которой вообще отсутствуют ферменты, а если они и сохранились, то находятся в разрушенном состоянии.
4. Стресс и стрессовые ситуации, простуды, температурные реакции, любые болезни, беременность истощают ферменты: мы ежедневно теряем их с мочой и калом.
Чем важны для организма человека ферменты?

Ферменты постоянно работают в организме: без них не совершается ни один процесс. Они расщепляют пищу на клеточном уровне, создают из белков мышцы, выделяют из легких углекислый газ, поддерживают работу иммунной системы в ее борьбе с инфекцией, повышают уровень выносливости организма, помогают пищеварительной системе правильно функционировать. Кроме всего перечисленного, ферменты:
— уничтожают и выводят из организма различные жиры;
— предупреждают хроническое течение болезни;
— сохраняют нам молодость и помогают хорошо выглядеть;
— усиливают энергию и выносливость;
— препятствуют гормональному дисбалансу в организме.
Как мы можем пополнять запас ферментов?

Есть один способ восполнить запас ферментов: потребление сырой пищи. Только «живая», естественная, натуральная пища богата ферментами, приготовленными из растений, выращенных на органических почвах без всяких химических удобрений. В нашем рационе должны обязательно присутствовать сырые овощи, потому что они поставляют нам этот эликсир Жизни,— ферменты, помогающие усвоить, ассимилировать все ему необходимое и выделить все вредное. Ферменты сырых овощей — это ключ к здоровью.

Ферментов, работающих в организме, множество. Каждый из них имеет свое назначение. Протеаза — фермент переваривания белка, липаза переваривает жиры; амилаза переваривает углеводы и целлюлаза — переваривает клетчатку.

Имеются 22 пищеварительных фермента, которые вырабатывает поджелудочная железа. Они продолжают процесс пищеварения в 12-перстной кишке, но только при условии, чтобы там была щелочная среда.

В организме работают также тысячи ферментов обмена веществ. Они участвуют в дыхании, движении, речи, поведении и в работе иммунной системы. Кроме того, в человеческом организме находится специальный тип обменных ферментов оксидантов — они превращают свободные радикалы (токсический кислород) в безвредные продукты: воду и кислород.

Но ферменты имеют свои особенности. При недостатке ферментов организм перераспределяет их, истощая, таким образом, ферментативный банк, с которым мы родились, ослабляя тем самым его жизненные функции и согласованную работу всех органов. Несоответствующая потребностям организма человека пища (животная, вареная, рафинированная) усваивается лишь частично. Все, что не усвоено,— гниет, бродит, порождает токсемию.

Иммунная система начинает бороться с плохо переваренной, всосавшейся пищей точно так же, как она борется с инфекцией или другими опасными чужеродными агентами. Это истощает и ослабляет организм.

С каждым годом наблюдается снижение процента здоровых людей.

Ферменты — вот магический ключ к здоровью. После кислорода и воды ферменты стоят на третьем месте в той взаимосвязи, в которой функционируют все элементы, обеспечивающие четкую работу нашего организма. Пищевые ферменты — вот наиболее важный фактор нашей с вами диеты. И только сырая пища включает те из них, которые наиболее активны.

Эффект плохого и вредного питания сказывается потом, много-много лет спустя, и требуется смена 3—4 поколений, чтобы изменить этот отрицательный эффект в естественном и верном направлении».

Что мы должны знать о ферментах.

1. Наш организм не вырабатывает пищевых ферментов. Мы получаем их лишь тогда, когда съедаем сырую пищу или когда принимаем ферменты в виде диетических добавок. Наш организм вырабатывает пищеварительные ферменты в поджелудочной железе, но они не работают в желудке. Они работают только в двенадцатиперстной кишке при условии сохранения там слабощелочной реакции. Поэтому, если у вас нарушен кислотно-щелочной баланс, ферменты вашей поджелудочной железы работать не будут.

2. Считается, что соляная кислота желудочного сока расщепляет белок. Это не так. Соляная кислота не расщепляет белок, она лишь превращает фермент пепсиноген в его активную форму, называемую пепсином, — фермент, расщепляющий белок, который начинает свою работу в желудке.

3. Пищевые ферменты работают в желудке, а ферменты поджелудочной железы работают в двенадцатиперстной кишке. Пищевые ферменты отличаются от других растительных ферментов тем, что работают при широком диапазоне, то есть сохраняют активность как в желудке, так и в двенадцатиперстной кишке. А вот панкреатин — фермент поджелудочной железы, работает в узкощелочной среде РН (7,8—8,3) и разрушается в кислой среде желудка.

4. Обычно, если кислотность снижена, врачи назначают пациенту соляную кислоту, чтобы повысить кислую среду и улучшить переваривание белка. Правильно ли это? Нет, это не так. Это «подкисление» в первую очередь меняет РН крови. Срабатывает буферная система нейтрализации кислоты щелочью. Соляная кислота лишает активности ферменты поджелудочной железы, ухудшая пищеварение. Оптимального результата можно достичь с помощью пищевых ферментов, а не введением в организм кислого или добавок с соляной кислотой. Кроме того, это беспорядочное глотание — нагрузки на почки, которым нужно выделить избыток кислот. Поэтому, когда анализ мочи выявляет ее кислую реакцию, надо выяснить, не связана ли эта реакция с приемом добавок, содержащих соляную кислоту, или злоупотреблением кислой пищей (мясо, белковые напитки, сахар, жиры), или (увы!) уже развивающимся диабетом.

5. Если кислотность слишком велика, обычно рекомендуют диетические добавки в виде солей кальция. При этом считают, что это заодно предупредит развитие такой болезни, как размягчение костей (остеопороз). Но это отнюдь не так! Кальциевые соли имеют эффект, противоположный соляно- кислому эффекту. Уже доказано, правильнее было бы наоборот — ни в коем случае этот кальций не пить. Именно на фоне щелочной реакции неорганический кальций только превратится в соль щавелевой кислоты и будет способствовать развитию артрита и других заболеваний костей и суставов, а также образованию катаракты. В то же время процесс пищеварения можно легко скорректировать, употребляя больше сырой пищи, в которой и содержатся все пищевые ферменты.

6. Ошибочно считают, что невозможно установить недостаток в организме ферментов. Между тем недостаток ферментов в организме проявляется определенными симптомами ферментного голодания: лихорадка, жар; увеличение поджелудочной железы (чаще всего встречается у пациентов, которые едят переваренную пищу, где все ферменты погибли); увеличение количества белых кровяных шариков после употребления вареной, консервированной пищи в отличие от сырой пищи, богатой ферментами, которая никогда не дает такого отрицательного эффекта; появление в моче продуктов, указывающих, что в кишечнике не все благополучно в результате плохого переваривания белка из-за отсутствия нужных ферментов.

Ферменты, которые мы получаем вместе с сырой пищей, важны не только для пищеварения, но и для поддержания здоровья, предупреждения болезней. Если мы едим свежие сырые продукты на пустой желудок, они попадают в кровяное русло и проделывают следующую работу: разрушают белковые структуры вирусов и бактерий, а также любые другие вредные субстанции, появляющиеся при воспалениях. Поэтому ферменты (особенно свежих соков, богатых ферментами) очень эффективны: во время воспалительных процессов подобно холоду они контролируют отек, красноту, жар, острую боль.

Ферменты, переваривающие белки, имеют значительный лечебный эффект при заболевании глаз, ушей и почек. Это первая линия обороны иммунной системы.

Амилаза — это фермент, переваривающий углеводы. Но она также устраняет гной, состоящий, как известно, из погибших белых кровяных шариков. Например, при абсцессе зубов, десен, когда антибиотики плохо помогают, улучшение может наступить, если принимать соответствующие дозы амилазы, которая сражается с гноем: абсцесс исчезает в короткое время.

Амилаза и липаза помогают также лечить кожные болезни: крапивницу, псориаз и контактные дерматиты; очищают легкие и бронхи от слизи; комбинация ферментов сегодня используется при лечении астмы, чтобы ликвидировать приступы. Однако эффект во всех случаях зависит от адекватного количества используемых ферментов.

Фермент липаза переваривает жиры, включая жиры пищи и флоры, состоящих из клеток, окруженных жировой оболочкой, также разрушает жировую оболочку некоторых вирусов, увеличивает проницаемость клетки: вирус становится доступным и переваривается пищевыми ферментами.

Что лучше — есть пищу с высоким содержанием липазы или принимать эту же липазу в виде диетических добавок? Конечно, лучше есть пищу с высоким содержанием ферментов, чем употреблять фармацевтически приготовленные ферменты.

Надо просто знать их источники:
1. Зерновые, овощи и фрукты, орехи, выращенные в естественных органических условиях, а не на искусственных почвах, да еще с обилием разных химических добавок — вот главные поставщики ферментов. Необходимо ежедневно употреблять сырые салаты из овощей домашнего приготовления, свежий сок из овощей и фруктов. Можно, конечно, есть овощи, приготовленные на пару, но их уже должно быть в 3 раза меньше, чем сырых.
2. Современная наука еще не научилась производить синтетическим путем полноценные ферменты. Поэтому только сырая пища сохраняет ферменты, так как эти пружины в живой жизни очень чувствительны к температуре. Употребление сырой пищи помогает сохранить запас своих собственных ферментов, что важно для их мобилизации организмом в любой нужный момент.
Какие растения богаты ферментами?

Особенно богаты ферментами: ростки семян и зерен, их побеги; хрен, чеснок, авокадо, киви, папайя, ананасы, бананы, манго, соевый соус. Его научились приготавливать более тысячи лет назад. Это натуральный продукт ферментации соевых бобов с морской солью, используемый в качестве добавки в суп, каши, овощи. Такая крупа, как перловка, и овощи — брокколи, капуста белокочанная, брюссельская, цветная, трава пшеницы, содержащая хлорофилл, и большинство зеленых овощей содержат естественную, натуральную форму фермента, необходимого для нормальной работы организма. Но если у вас нет никакой возможности употреблять сырую пищу хотя бы в ограниченном количестве, то пейте соки овощей, только сразу 5 видов (в одном стакане), можете принимать ферменты 1—3 раза в день во время еды в виде диетических добавок. Пищевые ферменты помогают сохранять энергию нашим органам, мышцам, тканям. Они превращают диетический фосфор в костную ткань; выводят токсические вещества из кишечника, печени, почек, легких, кожи; концентрируют железо в крови; защищают кровь от нежелательных продуктов, превращая их в субстанции, легко выделяемые из организма.

Пищеварительные ферменты:

* амилаза — она начинает расщеплять углеводы уже в полости рта, выделяясь вместе со слюной;
* протеаза желудочного сока, переваривающая белки;
* липаза, расщепляющая жиры.

Все эти три фермента находятся в соке поджелудочной железы, поступающем в кишечник. Здоровый организм также вырабатывает ферменты и каталазу, которые помогают удалять свободные радикалы, все увеличивающиеся с возрастом. Для выработки этих ферментов организм нуждается в таких минералах, как цинк и марганец.

* панкреатин — фермент поджелудочной железы, который работает в щелочной среде тонкого кишечника;
* ферменты трипсин и химотрипсин — участвуют в расщеплении белков;
* ферменты аспергиллус — грибкового происхождения,— попадая в кровяное русло, могут оказывать благотворное лечебное воздействие, расщепляя фибрин, помогая в рассасывании тромбов. Замечено, что ферменты аспергиллус, совместно с животными ферментами трипсином и химотрипсином, эффективны в лечении рака.

Плохое пищеварение, сниженное всасывание, слабая работа поджелудочной железы, жирный стул, болезни кишечника, непереносимость лактозы молока, тромбоз сосудов — все это требует приема ферментов аспергиллуса совместно с ферментами трипсином и химотрипсином.

При потере веса необходимо исключить из пищи продукты, содержащие пуриновые вещества, так как кислый желудочный сок в большинстве случаев разрушает их: особенно липазу. Это ведет к плохому перевариванию жира.

Панкреатит — следствие большого количества пурина, а это может нанести вред почкам.

Сравнительное действие ферментов говорит о высокой активности всех групп пищевых ферментов, работающих как в кислой, так и в щелочной среде. Вот почему так эффективны и так нужны сырые овощи, богатые пищевыми ферментами, кстати, никогда не имеющие никаких противопоказаний.

Формирование понятия “фермент” в школьном курсе биологии и связь с школьным курсом химии .

1. Введение

2. Формирование понятия “фермент” в курсе “Анатомия,физиология и гигиена человека”:

а) определение понятия “фермент” в теме “Общее знакомство с организмом человека”;

б) развитие понятия “фермент” в теме “Пищеварение”;

г) формирование понятия “фермент” в теме “Обмен веществ”;

3. Формирование понятия “фермент” в курсе “Общая биология”:

а )формирование понятия “фермент” в теме “Учение о клетке”

б) завершение развития понятия “фермент” в теме “Обмен веществ и превращение энергии в клетке”

4. Методические разработки проведения факультативных занятий по теме “Фермент” в Х1 классе.

5 .Выводы.

ВВЕДЕНИЕ

Одним из фундаментальных понятий, как биологии,так и химии является понятие “фермент”.Изучение ферментов имеет большое значение для любой области биологии,а также для многих отраслей химической,пищевой и фармацевтической промышленности,занятых производством биологически активных веществ для медицины и народного хозяйства.

Поэтому одним из ключевых понятий общей биологии является понятие “фермент”.В школьном курсе биологии оно начинает формироваться с 1Х класса в курсе “Анатомия,физиология и гигиена человека”.В Х классе с этим понятием учащиеся не встречаются,а в Х1-- оно дается при объяснении ряда важных биологических положений на качественно новом уровне.В школьном курсе химии понятию “фермент” уделяется мало внимания,упоминание о ферментах можно найти только в Х1 классе,поэтому на предмет биология выпадает главная роль при знакомстве учащихся с одним из главных понятий биологии и химии.

Формирование понятия “фермент” в курсе “Анатомия,физиология и гигиена человека”

Впервые с термином “фермент” учащиеся встречаются во вводной главе курса “Анатомия,физиология и гигиена человека”,которая называется “Общее знакомство с организмом человека”,в ней дается общее представление о жизненных процессах клетки.Здесь же впервые дается определение этому понятию:ферменты - это белки,ускоряющие химические превращения,происходящие в клетке.Акцент,в определении,на белковую природу ферментов позволяет создать учащимся общее преставление о строении,составе и свойствах ферментов,по аналогии с белками.

К сожалению,при изучении тем: “Опорнодвигательная система”,”Кровь”, “Кровообращение” и “Дыхание”,которые по плану изучения анатомии идут после главы “Общее знакомство с организмом человека”,понятие “фермент” не упоминается и,следовательно,не закрепляется и из активной биологической лексики “выпадает”.

Нам кажется,что было бы целеособразнее,определение понятия “фермент” давать учащимся при изучении темы “Пищеварение”,где на конкретных примерах можно объяснить биологическую роль,механизм действия,значение и другие свойства ферментов.Характерной особенностью этой темы с точки зрения понятия “фермент” является то,что разбирается процесс пищеварения дробно,т.е. отдельно для каждого отдела желудочно-кишечного тракта.Это позволяет познакомить учащихся с большим количеством ферментов,а для них легче запомнить.

При изучении этой темы учащиеся узнают,что расщепление основных компонентов пищи представляет собой сложный биохимический процесс,который осуществляется с помощью пищеварительных ферментов.Важно создать у учащихся представление о ферментах,как строго спецефичной группе белков:одни ферменты воздействуют на углеводы,другие на белки,третьи --- на жиры.Также создать понятие о четкой функциональной специализации ферментов на определенные биологические субстра

ты.В этой же теме дается представление об оптимальных условиях для проявления спецефических свойств ферментов:температура,кислотность среды.

При изучении пищеварения в ротовой полости ученики знакомятся с расщеплением крахмала.Здесь они узнают,что в слюне содержится два фермента,которые вырабатываются в эпителиальных клетках слюнных желез.Под действием одного из них крахмал расщепляется на вещества,имеющие менее сложные молекулы - солодовый сахар,в присутствии другого фермента солодовый сахар превращается в глюкозу.От учителя учащиеся узнают,что в слюне содержатся амилолитические ферменты:птеолин,расщепляющий крахмал до мальтозы,и мальтаза,расщепляющая мальтозу до глюкозы.Условия действия ферментов слюны- это слобощелочная среда и температура 37 градусов по Цельсию.

При изучении пищеварения в желудке учащиеся знакомятся с новым ферментом,содержащимся в желудочном соке - пепсином.Пепсин расщепляет белки и может действовать только при температуре нашего тела и в кислой среде.Такую среду в желудке создает соляная кислота,которая содержится в самом желудочном соке.

Пищеварение в двенадцатиперстной кишке промсходит под воздействием поджелудочного сока.Три фермента этого сока действуют на все органические соединения.Под влиянием трипсина в основном завершается начавшееся в желудке расщепление белков до образования растворимых в воде аминокислот.Под действием липазы происходит расщепление жиров на глицерин и жирные кислоты.В присутствии фермента амилазы крахмал,не подвергшийся пищеварительному действию слюны,расщепляется до глюкозы.Ферменты поджелудочного сока действуют только в щелочной среде при температуре нашего тела.

При характеристике ферментативной деятельности пищеварительных

желез,в различных отделах пищеварительного тракта,важно обратиь внимание учащихся на спецефичность их расщепляющего действия на опреде-

ленные биологические вещества.Так в ротовой полости проявляется действие ферментов,расщепляющих крахмал;в желудке -расщепляющие бел

ки;в кишечнике,под действием ферментов секрета поджелудочной железы происходит расщепление всех основных компонентов пищи: белков,углеводов и жиров.

При изучении темы “Пищеварение”,для лучшего усвоения материала целесообразно использовать таблицу,в которую входили бы отделы пищеварительного тракта;ферменты,содержащиеся в секрете желез каждого из этих отделов;субстраты и продукты реакции,а также условия протекания реакции.

Например:

Отделы пищевари- тельного тракта	Ферменты	Действие фермента	Оптимальные усло- вия работы фермен.
1 .Ротовая полость (слюнные железы:	а) Птеолин б) Мальтаза	Крахмал а) Маль- Мальтоза б) Глю-	Слабощелочная сре да.Температура 37- 38 градус.по Цел.
2. Желудок (желудочный сок)		На белки.	Кислая Среда. Температура 37гр.
3 .Двенадцатиперс- тная кишка (секрет поджелудоч- ной железы)	б)Трипсин в)Химотрипсин г)Амилаза	Жиры а) Глице- рин + жирные к-ты Белки б) Амино- Крахмал г) Глюко-	Щелочная Среда. Температура 37гр.

В заключении нашего обсуждения темы “Анатомия, физиология и гигиена человека “ можно сделать следующие выводы: в этом курсе учащиеся знакомятся с ферментами в ознакомиткльном плане, их действии на уровне всего организма.

К сожалению,при изучении других тем данного курса,понятие “фермент” не затрагивается.Это очень плохо,т.к. у школьников создается впечатление,что ферменты участвуют только в процессах пищеварения.Поэтому задача учителя в следующих темах,таких как “Газообмен в легких и тканях”,”Белковый,жировой,углеводный обмен” не забывать знакомить учащихся с ферментами,принимающими участие в этих процессах.Для учеников 9 класса не важен механизм этого участия, важно,чтобы они усвоили,что все реакции нашего организма катализируются какими-то определенными ферментами.

Уже в 9 классе учитель должен показать важность межпредметных связей между биологией и химией.Следует использовать знания,полученные учениками при изучении неорганической химиии в курсе 8-9 классов (темы:”Кислород,оксиды,горение”, ”Водород”, ”Кислоты,соли,основания”, “Строение вещества”).

Формирование понятие “фермент” в курсе “Общая биология”

Дальнейшее знакомство с ферментами ученики продолжают в курсе “Общая биология”. Здесь происходит изучение ферментов на качественно новом уровне,закладываются основы для понимания важнейших процессов нашего организма.В этом курсе учащиеся изучают ферменты уже как часть нового класса органических соединений,с которым они позже встретяться в курсе “Органической химии”.Поэтому для учителя очень важно заложить начальные знания,которые потом понадобятся на уроках химии. Именно в этих курсах биологии и химии видна важность межпредметных связей,которую необходимо показать и ученикам.

Первая тема курса - “Учение о клетке”.Здесь дается понятие фермента как катализатора всех жизненно важных биохимических реакций,протекающих в элементарной структурной единице всего живого-клетке. При изучении этой темы учащиеся узнают о внутриклеточной локализации ферментов:в митохондриях,лизосомах,ядре,в мембранах или на мембранах.Так в частности,понятие “лизосома” объясняется следующим

образом: расщепление пищевых веществ с помощью ферментов называется лизисом,отсюда и название-лизосома.Внутри них сконцентрированы ферменты,которые способны расщеплять все пищевые вещества,поступающие в клетку.”Для лучшего объяснения этой темы,а также для лучшего усвоения ее учащимися можно использовать таблицу: “Локализация ферментов внутри клетки” (Т.Т.Березов,Б.Ф.Коровкин,”Биологическая химия”,1982г.)

Цитоплазма Митохонд. Лизосомы Микросом. Плазматич. Ядро

фракц.ЭПС

Ферм.глико Пируват- кислые Рибосомные Аденилат- Фер.реп-

лиза дегидро- гидро- ферменты циклаза, ликации

геназный лазы белков.синт. АТФ-аза ДНК

комплекс

Ферменты Ферменты --- Фер.синтеза --- ---

пентозного цикла фосфолипид.,

пути Кребса синтез.холисте

Фер.активац. Ф.цикла --- Гидроксилазы --- ----

аминокислот жир.к-т

Ф.синтеза Ф.окислит. --- --- --- ----

жирных фосфори-

к-т лирования

Фосфорилаза --- --- --- --- ---

гликоген-

Завершение развития понятия “фермент” происходит в теме “Обмен веществ и превращение энергии в клетке”. В этой теме полное представление о ферменте,ферментативной реакции,значении их для обмена.Здесь дается учащимся представление о структуре,механизме действия,классификации ферментов.Вводятся новые понятия,которые позже будут использоваться в химии.Это субстратный комплекс,кофермент,регуляторный комплекс.Про-

цессы ассимиляции и диссимиляции,их взаимосвязь в общем процессе метаболизма.Также важно объяснить,что все ферментативные процессы регулируются. Дальше в этой работе будет рассмотрен один из возможных вариантов проведения факультативного занятия по этой теме,где уже более детально будут рассмотрены эти вопросы.

Таким образом формирование понятия “фермент”,начинается в 9 классе,идет от простого к сложному.Наиболее сложный материал в 11 клас

се.Это связано с разным уровнем развития учеников 9 и 11 классов,с разной их способностью к восприятию сложного научного материала.

Благодаря тому,что учащиеся знакомятся с понятием “фермент” в курсе биологии достаточно рано и почти на протяжении всего курса все время с ним сталкиваютс и познают все глубже и глубже,это облегчает задачу учителя в курсе химии. А так как мы учителя биологии и химии,то это особенно важно для нас. На стыке этих двух наук учащихся важно познакомить с проблемой использования ферментов в промышленности.Этому мало уделяется внимания,как в курсе биологии,так и химии.Поэтому можно провести отдельное факультативное занятие, как по химии,так и по биологии вместе.Темой для него послужит роль фермента в хозяйственном комплексе: в химической,пищевой,фармацевтической промышленности.Можно дать учащимся темы по которым они подготовят маленькие выступления по использованию того или иного фермента.В качестве материала в помощь может послужить следующая таблица:

“Некоторые примеры использования ферментов в промышленности”

Фермент Промышленность Использование

Амилазы Пивоваренная Осахаривание содерж.в солоде крахмала

(расщепляют Тектильная Удаление крахмала,наносимого на нити во

крахмал) время шлихтования

Хлебопекарная Крахмал в глюкозу.Дрожжевые клетки

сбраживая глюкозу,образуют CO2 ,кото

рые разрыхляют тесто.

Протеазы

(расщепяют

Папаин Пивоваренная Этапы процесса пивоварения,регулирующие

кол-во пены

Мясная Мягчение мяса.

Фицин Фармацевтическая Добавки к зубным пастам для удаления зуб

ного налета

Фотография Смывание желатины с использованной плен

Трипсин Пищевая Произ-во продуктов для детского питания

Пепсин Пищевая Произ-во “готовых” каш

Разработка методики факультативных занятий и системы самоконтроля .

Мы хотели бы предложить методические разработки для проведения факультативных занятий по теме “Ферменты и их роль “.Эти занятия должны проводиться,когда учащиеся проходят тему “Обмен веществ и энергии в клетке”.Главный смысл этих факультативных занятий-это более углубленное изучение учащихся с ферментами и их ролью.Это можно сделать на достаточно хорошем уровне,т.к. к этому моменту шклольники уже неоднократно сталкивались с понятием “фермент” в курсе биологии и проходят такие классы органических соединений,как “Белки”,”Аминокислоты” в химии. Это дает учителю возможность во-первых более полно,и на качественно новом уровне говорить о биохимических процессах,проходящих в организме человека и роли в них ферментов в курсе биологии и во-вторых обратить внимание учащихся на важность таких классов соединений как “Белки”,”Аминокислоты” в процессах,протекающих в клетках и в организме в целом.Данные факультативные занятия целесообразно проводить в кабинетах химии и биологии,т.к. важно провести ряд химических опытов.

Занятие N1 “Знакомство со строением ферментов,их классификацией,ролью в организме”.

Ферменты-вещества белкововой природы,способные ускорять протекание химических реакций.Роль ферментов в жизнедеятельности колоссальна.

Благодаря своей функции (каталитической) разнообразные ферменты

обеспечивают быстрое протекание в организме огромного числа химических реакций.В настоящее время выделены и изучены сотни ферментов известано,что живая клетка может содержать до 1000 различных ферментов,каждый из которых ускоряет ту или иную химическую реакцию.

Ферменты-это эффективные биологические катализаторы.(Понятие “катализатор” для учеников знакомо из курса неорганической химии.) Они участвуют в большинстве химических превращений,происходящих в организме.Все процессы,протекающие в организме,т.е. процессы метаболизма деляться на два процесса:прцесс ассимиляции и прцесс диссимиляции.Важно дать определения этих двух понятий и это можно сделать следующим образом:

Ассимиляция -множество химических реакций,осуществляемых с участием ферментов,позволяющих использовать поступающие в организм вещества для синтеза специфичных для данного организма белков,нуклеиновых кислот,липидов,полисахаридов и т.д.,что обеспечивает рост,развитие,обновле-

ние организма и накопление запасов,используемых в качестве источников энергии.

Диссимиляция -это разрушение органических соединений с превращением белков,жиров,углеводов,включая введенные в организм с пищей,в простые вещества.

Так ферменты катализируют каждый из этих процессов.Таким образом ферментативные реакции подразделяются на реакции синтеза(ассимиляции) и реакции распада(диссимиляции).Эти реакции в организме взаимосвязаны,обеспечивая постоянное обновление тканей организма и следовательно постоянство внутренней Среды организма.Важно подчеркнуть для учащихся различие в протекании процессов метаболизма у аутотрофных и гетеротрофных организмов.Так у аутрофных организмов преобладает процесс ассимиляции,т.к. в процессе фотосинтеза,из неорганических соединений,и непосредственным использовании энергии све

та,соэдаются сложные органические вещества.У гетеротрофов построение собственного организма и обеспечение всех жизненных функций идет за счет энергии,получаемой в процессе диссимиляции органических веществ.Можно сделать вывод,что все биохимические процессы,протекающие в клетке и в организме,можно отнести к процессам ассимиляции,либо к процессам диссимиляции.Попав внутрь клетки,питательные вещество претерпевает ряд химических изменений,катализируемых ферментами.

Теперь можно перейти к строению.Для выполнения своих функций ферменты имеют определенное строение.Для углубления представлений учащихся о структуре и классификации ферментов можно ввести следующие понятия:

1. Ферменты могут быть протеинами(простыми белками) и протеидами(сложными белками).Во втором случае в состав ферментов входит добавочная группа.Характерной особенностью ферментов-протеидов является,что ни основная белковая часть,ни добавочная группа по отдельности не обладают каталитической активностью.Только их комплекс прявляет ферментативные свойства.Добавочная группа(кофактор)-небелкового происхождения (ионны металлов,различные органические соединения).

2. Фермент имеет следующие центры:

а) Активный центр (Результаты исследований показали,что молекулы большинства ферментов во много раз больше,чем молекулы тех субстратов,которые взаимодействуют с данным ферментом,и что в контакт с субстратом в фермент-субстратном комплексе вступает лишь небольшая часть молекулы фермента,получившая название активного центра),

б) Субстратный центр,

в) Регуляторный центр.

Также на данном занятии необходимо познакомить учащихся с классификацией ферментов.Можно дать историческую справку развития классификации ферментов.Так по первой в истории изучения ферментов класси

фикации,ферменты делили на две группы: 1-ускоряюшие реакции гидролиза и 2- на ускоряющие реакции негидролитического распада.Затем была сделана попытка разбитьферменты на классы по числу субстратов,участвующих в

реакции.Одновременно развивалось направление,где в основу классификации ферментов был положен тип реакции,подвергающейся каталитическому воздействию.Наряду с ферментами,ускоряющими реакции гидролиза(гидро-лазы),были изучены ферменты,участвующие в реакциях переноса атомов и атомных групп,расщеплении,различных синтезах.

По этому принципу все ферменты делят на 6 классов:

1 .Оксидоредуктазы-ускоряют реакции окисления-восстановления

2 .Трансферазы-реакции переноса атомных групп и молекулярных остатков

3 .Гидролазы- реакции гидролитического распада и синтеза

4 .Лиазы-негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов

5 .Изомеразы-реакции внутримолекулярного превращения

6. Липазы-рекции синтеза

Занятие N2 “Свойства ферментов,механизм их действия”

На этом занятии нужно более подробно дать учащимся понятия о субстратном и регуляторном центрах фермента,это важно для понимания механизма их действия.

Под субстратным центром понимают участок молекулы фермента,ответственный за присоединение вещества,подвергающегося ферментативному превращению.Из неорганической химии учащимся известно,что по окончании реакции катализаторывосстанавливают свою структуру и свойства.Зная это,можно подвести учащихся к выводу об образовании временных прмежуточных соединений между ферментами и субстратами.Так фермент соединяясь с субстратом,образует короткоживущий фермент-субстратный комлекс.В таком комплексе шансы на то,что реакция произойдет возрастают.По завершении реакции фермент-субстратный

комплекс распадается на продукт (или продукты) и фермент.Фермент в реакции не изменяется.

Понятие о работе ферментов будет неполным без раскрытия проблемы регуляции их действия.Поэтому следует отметить,что в молекулах ферментов,кроме активного и субстратного центров,есть регуляторный центр,который структурно соответствует конечному продукту определенного этапа обмена.Достигнув определенной критической концентрации,конечный продукт реакции взаимодействует с центром регуляции фермента и останавливает работу системы по принципу обратной связи:концентрация крнечного продукта служит сигналом выключения или запуска специфической химической реакции.Контроль и регуляция деятельности ферментов обусловлены их молекулярной структурой,которая способна “узнавать” определенные ыещества-сигналы и суммировать их действие.Важно познакомить учащихся и свойствами ферментов.

1 .Специфичность

Ферменты обладают очент высокой специфичностью.Эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента,точно соответствующей форме молекулы субстрата.Эту гипотезу называют гипотезой “ключа и замка”:субстрат сравнивается в ней с ключом,который точно подходит к замку,т.е. к ферменту.Далее на основании этой гипотезы уже в 1959 году новую интерпретацию гипотезы “ключа и замка” предложил Кошланд.Он делает вывод о гибкости активных центров ферментов.Согласно этому предположению,субстрат соединяясь с ферментом,вызывает изменения в структуре последнего.Подходящей аналогией в этом случае может служить перчатка,которая при надевании на руку соответствующим образом изменяет свою форму.

Для подтверждения этого свойства ферментов можно показать опыт из биохимии.

Для этого берутся 4 пробирки:

1,2- по 2мл раствора крахмала

3.4-по 2мл раствора сахарозы

Затем в 1,3 -по 0.5мл раствора слюны

2,4-по 0.5мл 1% дрожжевой сахарозы

Перемешиваем,на 10 минут в водяную баню,охлаждаем,из пробирок

1,2 стеклянной палочкой берем капли и капли Y2 в KY,соединяем капли-синий цвет.

Из пробирок 3,4-берут по 3 мл,смешиваем с 1 мл 10% NaOH + несколько капель 1% CuSO4 - желтый или красный осадок(в зависимости от темпер. на амилазу слюны).

2 .Термолабильность

Температура важный показатель ферментативного действия.Для каждого фермента существует определенный температурный оптимум,обеспечивающий наибольшую активность.За пределами этого уровня скорость ферментативной реакции снижается.Для нагладности рекомендуется продемонстрировать следующий опыт:

Берутся 4 робирки по 2 мл 1% крахмала+0,05 мл разбавленной в 10 раз слюны,перемешивают и ставят в разные температурные условия.Ход гидролиза определяют по реакции с У2 (в КУ).Пробы берут через 2,4,6,8,10,12 минут.По изменению окраски крахмала с иодом судят о степени гидролиза крахмала в каждой пробирке.

Система самоконтроля учащихся .

Также в данной работе мы хотели бы предложить систему самоконтроля учащихся.Карточки самоконтроля представляют собой свод вопросов по теме,составляемые преподавателем.Вопросники раздаются школьникам на дом.Дома,в процессе подготовки учеников к занятиям,они ищут ответы на поставленные вопросы в учебных пособиях.Затем во время проведения фекультативного занятия учащимся раздаются карточки,содеожащие 2-3 вопроса,входящие в состав самоконтроля.Ответы письменные.Таким образом проверяются знания учащихся,степень осмысления ими метериала.

Самоконтроль может решать несколько задач:

1.концентрированние внимания школьника на ключевых вопросах темы

2.постановка проблемных вопросов

3.самоконтроль может содержать вопросы на повторение пройденного метериала и связь его с настоящим материалом,вопросы обощающего характера.

Примерные вопросы для самоконтроля:

1.Обмен веществ - сочетание и взаимосвязь процессов ассимиляции и диссимиляции.

2.Образование АТФ в клетке.АТФ- универсальное “топливо” клетки.

3.Локализация ферментов углеводного обмена.

4.Локализация ферментов биосинтеза белка.

5.Мультиферментативные системы,их локализация и функции.

Выводы.

1. Развитие общебиологических понятий,к числу которых можно отнести понятие “фермент”,является теоретической основой обучения как биологии,так и химии.

2 .Развитие понятия о ферментах способствует формированию у учащихся знаний,которые необходимы для расширения общего научного кругозора.

3.В связи с важностью формирования понятия “фермент”,а так же из-за недостатка времени,рекомендуетсяпроведение факультативных занятий.Несколько занятий разработаны нами.

Репетиторство

Нужна помощь по изучению какой-либы темы?

Наши специалисты проконсультируют или окажут репетиторские услуги по интересующей вас тематике.
Отправь заявку с указанием темы прямо сейчас, чтобы узнать о возможности получения консультации.

Жизнь большого города нельзя себе представить без регулировщиков уличного движения. Но никакой большой современный город не может сравниться с многоклеточным живым организмом по сложности и разнообразию протекающих в нем процессов. И, конечно, природа позаботилась о регулировщиках. При всем уважении к товарищам из ОРУДа мы вынуждены сказать, что задачи, которые ставит и разрешает природа, явно невыполнимы для них. Задача регулировать такие основные процессы жизнедеятельности, как синтез белков и нуклеиновых кислот, передача наследственных признаков, рост организмов, обмен веществ в них, старение и т. д., да еще автоматическая саморегуляция, возложена на химические вещества, которые носят название биологических регуляторов. Химическая природа большинства из них уже разгадана. Но роль, которую они выполняют в нашем теле, за последние годы раскрылась с таких неожиданных сторон, что, пожалуй, можно говорить о своего рода революции в науке о жизни.

Присмотримся же к биорегуляторам - они стоят этого. Мы ограничимся тремя группами - витаминами, гормонами и ферментами. Кроме биорегуляторов, среди которых ведущую роль играют гормоны, в нашем организме существуют еще другие виды регуляции. Самая главная из них - нервная, которая осуществляется корой (и подкоркой) головного мозга. Выражается она в том, что ход реакций обмена веществ зависит от состояния центральной нервной системы. Это чрезвычайно важный вид регуляции, но и здесь в основе лежат химические процессы.

Условимся под термином "регуляция" понимать изменение скорости - ускорение или замедление - любой биохимической реакции, протекающей в клетках нашего организма. И тут упомянем еще один интереснейший вид саморегуляции - автоматическую регуляцию, в основе которой лежит принцип обратной связи, заключающейся в том, что концентрация вещества в клетке дает сигнал к пуску регулирующих процессов.

С конкретными примерами саморегуляции мы встретимся в дальнейшем.

На какое-либо внезапно возникшее воздействие обмен веществ в клетке отвечает срочной регуляцией без существенной перестройки своих механизмов и резервов. Но вот мы выезжаем в горы и остаемся там на длительное время. В этих условиях клетки нашего тела перестраиваются основательным образом, синтезируют новые белки и другие вещества и т. д. Такую регуляцию можно назвать длительной: она служит для приспособления нашего организма к новым для него условиям.

Когда группа туристов совершает переход, общая скорость его явно зависит от самого медленного участника группы. Так и в клетке самая медленная биохимическая реакция ограничивает скорость всего цикла связанных с ней реакций. Это тоже своеобразный вид регуляции.

И тут, пожалуй, уместно обратиться к молекулярной биологии - науке, бурно развивающейся в последние годы и занимающейся изучением всего живого на молекулярном уровне, другими словами, изучающей реакции между молекулами в живом организме. Чем отличаются реакции в живом организме от подобных реакций в неживой природе?

На это, несколько упрощая, можно кратко ответить: скоростью реакций, катализируемых специальными ускорителями - ферментами, и упорядоченностью, потому что в неживой природе реакции протекают на основе сталкивания беспорядочно рассеянных в пространстве молекул. В простейшей же представительнице живого мира - клетке - молекулы пространственно закреплены на матрице, а это обеспечивает не только строго определенное направление химической реакции, но и необычайную скорость таких реакций,

Обмен веществ в простейшем одноклеточном организме регулируется путем изменения скорости ферментативных реакций. Такая клетка может существовать, приспосабливаясь, т. е. адаптируясь, к условиям внешней среды. Она адаптируется, мобилизуя по мере надобности свои ферменты, часть которых при обычных условиях, вероятно, находится в резерве.

Но наш организм состоит из триллионов клеток, неспособных к самостоятельному существованию. Их объединяет одно качество: все они участвуют в общем обмене веществ, в котором скорость ферментативных реакций регулирует центральная нервная система. Она осуществляет это в тесном контакте с железами внутренней секреции и их гормонами.

Мы уже говорили выше о процессах, идущих в организме при помощи ферментов. Один из самых мощных механизмов регулирования, используемых центральной нервной системой, - нервные импульсы, постоянно поступающие в ткани нашего тела. Они обеспечивают упорядоченный (т. е. матричный) синтез белков, в частности белков-ферментов, поддерживают химическую организацию клеток и их способность воспринимать "указания" главного регулятора.

Итак, катализаторы-ферменты ускоряют (или замедляют) ход уже начавшейся химической реакции. Впрочем, по мнению некоторых ученых, ферменты обладают способностью и начинать эти реакции. Очень важно также то, что фермент настолько повышает скорость какой-либо одной реакции, что она идет по определенному пути. Другими словами, фермент препятствует побочным реакциям и определяет направление, по которому идет главная химическая реакция. Это очень важное свойство ферментов, о котором еще будет идти речь ниже. В настоящее время термины "фермент" и "энзим" используются как однозначные, так как установлено, что никаких различий между внутриклеточными и внеклеточными ферментами нет. Это дало возможность внести определенный порядок в наименование многочисленных ферментов, известных в настоящее время. Биохимики стараются в названии фермента отразить механизм его действия. Мы воздержались от этого, поскольку, например, вместо "алкоголь-дегидрогеназа" пришлось бы привести название: "алкоголь-никотинамид-аденин-динуклеотид-трансгидрогеназа" * , что, конечно, сделало бы невозможным популярное изложение. Ограничимся указанием, что Международный союз биохимиков принял следующее подразделение ферментов на шесть классов: 1) оксидоредуктазы, катализирующие процессы биологического окисления; 2) трансферазы, переносящие группы атомов; 3) гидролазы, катализирующие расщепление с приспособлением воды; 4) лиазы, отщепляющие (или присоединяющие) различные группы без участия воды; 5) изомеразы, превращающие одно в другое сходные ("изомерные") соединения, и 6) лигазы, связывающие друг с другом две молекулы при разрыве связи в некоторых соединениях фосфорной кислоты.

* (Обычно ферменту дают название, добавляя окончание "аза" к латинскому корню слова, обозначающего вещество, на которое действует фермент, либо к названию процесса, который катализируется данным ферментом. Наряду с этим пока еще есть много ферментов с произвольными исторически сложившимися и устоявшимися названиями. )

1. Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Эта большая группа ферментов, присутствующих во всех тканях, включает несколько подгрупп:

а) дегидрогеназы - ферменты, катализирующие окисление вещества путем переноса водорода с одного субстрата на другой. В зависимости от субстрата, окисление которого катализирует данная дегидрогеназа, она и получает свое полное наименование. Например, алкогольдегидрогеназа, глицерофосфатдегидрогеназа, лактатдегидрогеназа (окисляющая молочную кислоту), глютаматдегидрогеназа и т. д.

Акцептором водорода (т. е. веществом, принимающим водород) в реакциях, катализируемых этими ферментами, служат НАД и НАДФ. Существует также ряд дегидрогеназ, участвующих в транспорте электронов от восстановленных форм никотинамиддинуклеотидов по системе цитохромов, например НАД·Н 2 -цитохром с-оксидоредуктаза, НАД·Н 2 -цитохром-в-5-оксидоредуктаза и др.;

б) оксидазы - ферменты, переносящие водород с окисляемого субстрата на кислород. Среди них следует указать оксидазу аминокислот, моноаминооксидазу, пиридок-сальаминооксидазу, цитохромоксидазу, а также ферменты, катализирующие транспорт водорода от субстрата на перекись водорода - пероксидазу - и разлагающие перекись водорода с образованием кислорода и воды - каталазу.

2. Трансферазы - обширная группа ферментов, ускоряющих перенос атомов или групп атомов и радикалов одного субстрата на другой. Она может быть разделена па следующие подгруппы:

а) метилтрансферазы - ферменты, переносящие метильную группу - СН 3 . К числу их относятся никотинамидметилтраисфераза, сериноксиметилтрансфераза и др.;

б) ацилтрансферазы - ферменты, переносящие кислотный остаток. Примерами ферментов этой подгруппы могут служить холинацетилтрансфераза, ацетил-КоА-ацилтрансфераза и др.;

в) гликозилтрансферазы - ферменты, переносящие остаток моносахарида - гликозил. К числу этих ферментов относится фосфорилаза, переносящая остаток глюкозы от молекулы гликогена на фосфорную кислоту с образованием глюкозо-1-фосфата, фосфорибозилтрансфераза, аденозилфосфорилаза и другие ферменты;

г) амипотрансферазы - ферменты, переносящие аминогруппу с аминокислот на кетокислоты. Важнейшими из них являются: аспарттаминотрансфераза, аланинаминотрансфераза, тирозинаминотрансфераза;

д) фосфотрансферазы - ферменты, переносящие остаток фосфорной кислоты, как правило, с фосфоросодержащих соединений на нуклеотидфосфаты. В эту обширную подгруппу ферментов входят: гексокиназа, фруктокиназа и фосфофруктокиназа, переносящие фосфатный остаток с аденозинтрифосфорной кислоты соответственно на глюкозу, фруктозу или фруктозо-6-фосфат; креатинкиназа, катализирующая обратимый перенос фосфатного остатка с креатинфосфата на аденозиндифосфорную кислоту; пируваткиназа, переносящая фосфатный остаток с фосфоенолпировиноградной кислоты на аденозиндифосфорную кислоту, и многие другие ферменты;

е) сульфидтрансферазы - ферменты, переносящие группы с атомом серы. Например, оксалат-КоА-трансфераза, КоА-трансфераза-кетокислот;

ж) амидинтрансферазы - ферменты, переносящие амидиновую группу -CNH 2 = H. К ним относится, например, аргининглицинамидинтрансфераза, переносящая амидиновую группу с аргинина на глицин при синтезе креатина.

3. Гидролазы - ферменты, катализирующие при участии воды расщепление сложных органических соединений (белков, жиров, липоидов, полисахаридов) по месту эфирной или пептидной связи. Эта большая группа ферментов, присутствующих в различных тканях, в зависимости от природы гидролизуемого субстрата может быть разделена на несколько подгрупп:

а) эстеразы - ферменты, катализирующие гидролиз сложных эфиров (жиров, фосфатидов и др.). К ним относятся такие ферменты, как гидролизующая жиры липаза, фосфолипаза А, ацетилхолинэстераза, холинэстераза и др.;

б) гидролазы фосфомоно-и-диэфиров - ферменты, катализирующие отщепление фосфорной кислоты от различных соединений (нуклеотидов и нуклеиновых кислот, фосфорных эфиров углеводов). Важнейшими из них являются: щелочная фосфатаза, кислая фосфатаза, глюкозо-6-фосфатаза, глюкозо-1-фосфатаза, фосфодиэстераза, дезоксирибонуклеаза;

в) глюкозидазы - ферменты, участвующие в гидролизе глюкозидов ди-, три- и полисахаридов (гликогена, крахмала, сахарозы, мальтозы и др.). К ним относится амилаза, галактозидаза, нуклеозидаза и другие ферменты;

г) пептидгидролазы - ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление белков и полипептидов по месту пептидной связи. К ним относятся аминопептидаза, карбоксипептидаза, пепсин, трипсин, хпмотрипсин, энтеропептидаза, катепсин и т. д.;

д) амидазы - ферменты, катализирующие гидролитическое отщепление аминогруппы от амидов, пуринов, нуклеотидов и других соединений. К ним принадлежат аспарагиназа, глютаминаза, адениндезаминаза, АМФ-дезаминаза, гидролитически отщепляющие аминогруппы от амидов аспарагиновой и глютаминовой кислот, от аденина и аденозинмонофосфорной кислоты; уреаза, разлагающая мочевину на СО2 и две молекулы NH3, и другие ферменты;

е) полифосфатазы - ферменты, гидролизующие фосфоангидридные связи. Важнейшие среди них: аденозинтрифосфатаза, нуклеотид-пирофосфатаза, неорганическая пирофосфатаза.

4. Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата негидролитическим путем ту или иную группу или расщепляющие углеродную цепь. К ним относятся, например, пируватдекарбоксилаза, ферменты, декарбоксилирующие карбоновые кислоты, альдолаза, расщепляющая фруктозо-1-6-дифосфат на две фосфотриазы, и др.

5. Изомеразы - ферменты, катализирующие реакции внутримолекулярного перемещения различных групп. К этим ферментам относятся глюкозофосфат-изомераза, триозофосфат-изомераза, фосфоглицерат-мутаза.

6. Лигазы, или синтетазы, - ферменты, катализирующие реакции биосинтеза за счет энергии АТФ или других нуклеотидтрифосфатов. Сюда относятся ферменты, синтезирующие ди- и полисахариды, жиры и липоиды, белки, нуклеиновые кислоты, а также ряд промежуточных продуктов обмена веществ - соединение аминокислот с т-РНК, остатков жирных кислот (ацилов) с коэнзимом А и т. п.

Ферменты с одинаковым типом функциональной активности, т. е. катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся белковым компонентом, получили название изоферментов. Они различаются между собой аминокислотным составом, адсорбционными, иммунохимическими и кинетическими свойствами, термостабильностью, оптимумом рН и другими особенностями. В организме человека и животных выявлено много ферментов, состоящих из изоферментов. Среди них следует назвать лактатдегидрогеназу, глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназу, малатдегидрогеназу, креатинкиназу, фосфатазу, амилазу, гексокиназу. Так изучено пять изоферментов лактатдегидрогеназы, различающихся по чередованию полипептидных цепей. Белковая молекула этих изоферментов состоит из четырех полипептидных цепей, которые могут быть двух видов - Н и М ("Н" - начальная буква в слове heart, "М" - в слове muscle). В сердечной мышце лактатдегидрогеназа построена из четырех полипептидных цепей вида Н, т. е. ее молекула состоит из H 4 . В скелетной мышце фермент состоит только из полипептидных цепей вида М, т. е. М 4 . В других органах молекулы лактатдегид-рогеназы различаются соотношением этих полипептидных цепей: H 3 , М, Н 2 , М 2 , Н, М 3 * .

* (Для некоторых изоферментов удалось доказать наличие различий в первичной и во вторичной структуре. )

Для выявления изоферментов с большим успехом применяют метод электрофореза экстракта ткани или сыворотки крови. В силу различий в величине заряда белковых молекул отдельные изоферменты передвигаются в электрическом поле с разной скоростью и могут быть отделены друг от друга.

Присутствие в отдельных органах специфических изоферментов имеет важное диагностическое значение и используется в клинической биохимии для выявления патологических процессов. Повышение уровня отдельных изоферментов или изменение ферментного спектра в крови является настолько специфическим, что может служить решающим подтверждением клинического диагноза.

Специфичность ферментов - явление весьма примечательное. Пожалуй, самое удивительное - специфичность действия ферментов, осуществляющих синтез белков.

Говоря о белках и нуклеиновых кислотах, мы упоминали об этом синтезе. Но здесь необходимо подчеркнуть необычайную способность участвующих в синтезе ферментов узнавать одну аминокислоту среди двух десятков прочих. Более того, они могут распознавать соответствующую РНК по меньшей мере среди 20 ее разновидностей.

Одно из важнейших достижений последних лет - выяснение того обстоятельства, что специфичность ферментных белков зависит от порядка чередования в них аминокислот, из которых складывается пептидная цепь. Таким образом удалось установить, что не только молекула фермента рибонуклеазы состоит из 124 аминокислотных остатков, образующих одну пептидную цепь, но и выяснить, какие именно аминокислоты образуют эту цепь и в какой последовательности чередуются друг с другом.

Удалось также выяснить, что специфичность фермента зависит не только от того, как расположены аминокислоты в его молекуле. В каждом ферменте имеется своего рода активный центр - небольшой участок пептидной цепи с характерным для него порядком чередования аминокислот. Можно расколоть молекулу фермента, отбить от нее осколок, сохранить всю специфичность действия фермента. Такие опыты пока еще не удалось осуществить в больших масштабах, но главное сделано: снята завеса с явления непонятной до того разборчивости биологических катализаторов, делавших их загадочными веществами.

В активном центре фермента имеется участок, контуры которого соответствуют очертаниям молекул субстрата, или, как говорят, комплементарен им. Такой участок называют контактной площадкой фермента. В процессе образования комплекса фермент - субстрат очертания их молекул могут изменяться, как бы приспосабливаясь друг к другу (рис. 28).

Не надо думать, что в молекуле фермента "работает" только небольшой ее кусочек - активный центр. К этому вопросу мы еще вернемся несколько ниже. Отметим пока, что активный центр вызывает изменения определенного вещества - субстрата.

С помощью рентгена удалось даже сфотографировать процесс работы некоторых ферментов. Оказалось, что половинки молекулы как бы охватывают субстрат с обеих сторон.

Кроме активного центра в молекуле фермента имеется уязвимое место - химическая группировка, которую могут блокировать самые разнообразные вещества, не имеющие никакого родства с субстратом, на который действует активный центр. Блокируя эту группировку -- ученые называют ее "аллостерической" * . вещества могут воздействовать на общее строение белковой молекулы - ее конформацию - и тем самым регулировать деятельность активного центра, т. е. основную работу фермента. Самое интересное здесь в том, что среди таких веществ встречаются гормоны - возбудители и регуляторы деятельности важнейших органов нашего тела.

* (Аллостерический - структурно не связанный. Вещества, которые по своей структуре отличаются от субстрата и могут регулировать активность фермента, называют аллостерическими эффекторами (исполнителями). )

Если это так, то мы находимся на подступах к переводу на язык химических понятий (другими словами, к полной расшифровке) таких функций нашего тела, как рост и созревание, половое развитие и размножение, и многих других процессов, которыми ведают гормоны. А отсюда "два шага" до искусственного воссоздания этих процессов.

Аллостерия - прекрасный пример того, как замечательно отрегулировали химические процессы в нашем теле (да и во всей живой природе) ферменты, катализирующие химические превращения субстрата. Назовем его живой системой. Получается, что работа регулируемой живой системы зависит от результатов ее же собственной деятельности. Предположим, что живая система состоит из целого ряда химических реакций, каждая из которых катализируется особым ферментом. Конечный продукт не имеет ничего общего с начальным субстратом, но он может блокировать действие начального фермента, катализирующего первую реакцию в цепи данной живой системы.

Как назвать это явление? На это может ответить и школьник - обратной связью. Да, именно той обратной связью, которая лежит в основе простого способа регуляции любой машины.

Ферментные белки - обычные органические соединения, специфичность действий которых зависит от особенностей их химического строения и пространственного расположения (структуры).

Нет правил без исключения. И высокая специфичность биологических катализаторов требует оговорки. Дело в том, что известны случаи, когда один и тот же фермент действует на несколько различных химических субстратов. Такие ферменты встречаются в пищеварительном тракте. Это и понятно. Пища содержит столько разнообразных веществ, что ферментам тут уже не до разборчивости - только успевай справляться со всеми! Но такие примеры сравнительно редки, и избирательность действия ферментов остается пока наиболее характерным их свойством * . Подчеркнем слово "пока". Дело в том, что в последние годы ученые получили довольно неожиданные данные, несколько поколебавшие уверенность в обязательной специфичности действия ферментов.

* (В живых организмах (в том числе и у человека) встречаются ферменты, которые могут действовать на вещества, совершенно не встречающиеся в природе. К таким веществам можно отнести многие лекарственные вещества и яды. Весьма вероятно, что устойчивость болезнетворных микробов к таким лекарственным веществам объясняется тем, что микроорганизмы вырабатывают специальные ферменты, разрушающие эти лекарственные вещества. )

Со специфичностью действия ферментов хорошо согласуется еще одно обстоятельство. Оказывается, активность фермента можно повышать или, напротив, угнетать, подавлять и даже парализовать действием некоторых химических веществ, часто очень простых по составу. Такие активаторы и парализаторы действия ферментов - их называют ингибиторами - могут быть очень специфичными. Так, например, соль сильной кислоты резко повышает активность фермента папаина, но совершенно парализует действие дыхательного фермента.

Подобные явления играют большую роль в живом организме. Дело в том, что многие ферменты содержатся в тканях и клетках организма в совершенно неактивном состоянии, но в определенных условиях становятся активными.

Это впервые показали и И. П. Павлов и его ученики на примере ферментов пищеварения.

В здоровых железах желудка нет готового активного пепсина, а имеется недеятельный пропепсин - пепсиноген. Под влиянием нервной деятельности железы выделяют в полость желудка этот неактивный профермент, который под действием соляной кислоты желудочного сока тут же превращается в пепсин. Образовавшийся пепсин помогает соляной кислоте превращать пепсиноген в пепсин. Так происходит активирование фермента. Здесь роль активатора играет хорошо всем известная соляная кислота. Эта ее роль очень важна для нормального пищеварения в желудке.

Иногда активаторы ферментов еще проще по составу, чем соляная кислота. В некоторых случаях для проявления действия фермента достаточно присутствия небольших количеств кальция, марганца, кобальта. Амилаза, например, активируется в присутствии хлоридов. В других случаях для активирования фермента клетки нашего тела вырабатывают очень сложные по составу белковые вещества. Фактически такой активатор является ферментом фермента, так как катализирует действие его недеятельной формы. Так, например, трипсин, расщепляющий в кишечнике белки, существует в клетках в виде неактивного трипсиногена, который активируется действием энтерокиназы.

Как представить себе сущность активации? В ряде случаев удалось установить, что возникновение активности зависит от первичной структуры белка. Возьмем тот же трипсиноген. Он неактивен. Но вот от его полипептидной цепочки (первичной структуры) отщепляется отрезок, состоящий из шести остатков аминокислот. И сразу же проявляется ферментативная активность - трипсиноген становится настоящим трипсином. Чем это можно объяснить? Оказывается, что после "ампутации" первичной структуры, соответствующий участок полипептидной цепочки начинает закручиваться в спираль, в результате чего и появляется ферментативная активность. Следовательно, первичная структура "знает", как образовать активный центр в "полноценном" белке-ферменте, и свое знание (информацию) автоматически передает вторичной и третичной структуре белка-фермента. Теперь понятно, что природа не так расточительна, как это казалось лет десять назад. Ученые тогда недоумевали: если активен только кусочек молекулы фермента, то чему служит вся остальная ее часть? Не лишняя ли она? Оказывается нет.

Для осуществления синтеза определенного белка-фермента необходима вся его полноценная молекула, так как в ней заключена информация, необходимая для правильного построения новой молекулы с характерными для нее активными центрами.

Интересно, что нередко активация профермента осуществляется образующимся из него ферментом. Скорость такого аутокаталического (самоускоряющего) процесса сильно увеличивается.

Действие активаторов и ингибиторов играет большую роль в регулировании ферментативных реакций в протоплазме клетки * . Наряду с этим активность ферментов в живой клетке регулируется и другим путем. Было установлено, что ферменты могут связываться с другими белками и снова освобождаться из таких соединений. Связываясь, ферменты теряют свою активность ** , освобождаясь, - восстанавливают ее. А так как протоплазма клетки состоит из белков, то регулирование деятельности ферментов во многом зависит от способности их оседать на белковых частичках протоплазмы и освобождаться от них.

* (Деятельность многочисленных ингибиторов, содержащихся в живой клетке, очень часто полезна для организма. Они как бы задерживают фермент и снова выпускают его в определенное время и в определенном направлении, способствуя общей регуляции химизма. )

** (Обычно ингибитор по своим очертаниям похож на субстрат и может, как бы обманывая фермент, конкурировать с этим субстратом, временно захватывать контактную площадку, замедляя таким образом течение ферментативной реакции. Такие ингибиторы называют конкурентными. Встречаются и неконкурентные ингибиторы, которые так прочно захватывают контактную площадку, что фермент окончательно выходит из строя. Недавно показано, что ингибитор трипсина образует комплекс с частью молекул фермента, которая состоит из 50 аминокислотных остатков и остатка аминокислоты серина, входящей в активный центр трипсина. Новейшие исследования показывают, что в составе изоферментов могут быть существенные отличия. Указывается также на возможность существования "конформеров", т. е. форм фермента, обладающих одинаковой первичной структурой и отличающихся только по конформации молекулы. )

Очевидно, многие ферменты в живой клетке находятся в виде проферментов. Иначе нельзя было бы понять, каким образом "волки и овцы" - фермент и субстрат, на который он должен действовать, - мирно уживаются друг с другом в живой клетке. Так, например, в любой растительной клетке нетрудно обнаружить крахмал и рядом с ним амилазу - фермент, который расщепляет крахмал. В этом играет роль способ активации ферментов. Кроме того, часть полипептидной цепочки профермента может держать активный фермент "на привязи", а отрываясь, выпускать его "на волю". Так происходит, например, образование активного пепсина из пепсиногена. Возможно также, что между ферментом и субстратом в живой клетке имеются какие-либо пространственные ограничения.

Важную роль играют антиферменты - вещества, прекращающие или задерживающие действие ферментов. Природа антиферментов пока не выяснена. Известно только, что каждый из них задерживает действие определенного фермента. Так, например, выделившийся в желудке пепсин не переваривает клетки "своего" желудка, но если человек съест желудок какого-либо животного, то "свой" пепсин будет переваривать его клетки. Очевидно, в клетках желудка содержится антипепсин, мешающий перевариванию их собственным пепсином. Это же можно допустить и в отношении других пищеварительных желез и кишечной стенки, устойчивых к действию "своих" ферментов.

Для упомянутого выше фермента трипсина известен антифермент - антитрипсин. Соединяясь с трипсином, ингибитором которого он является, антитрипсин предохраняет поджелудочную железу от самопереваривания * . Антитрипсин имеется у глистов, живущих в кишечнике человека. Благодаря ему глисты не перевариваются трипсином поджелудочного сока, изливающегося в кишечник. Антитрипсин встречается и в сыворотке крови. Если ввести в организм прямо в кровь какой-либо фермент, то в нем образуется соответствующий антифермент, например антикаталаза или антиуреаза. Очевидно, антиферменты защищают организм от чуждых ему ферментов, в том числе и ферментов болезнетворных бактерий. В этом случае антиферментам дают общее название - антитела.

* (Можно допустить и другое объяснение. Известно, что некоторые ферменты присутствуют в клетке в неактивной "замаскированной" форме. Когда организм погибает, его клетки подвергаются саморазрушению - автолизу. В этом случае с ферментов как бы спадает маска, и они становятся активными. К сожалению, такое явление может произойти и в живом теле с катастрофическими для него последствиями: например при некрозе поджелудочной железы, вызываемом самоактивацией пищеварительных ферментов. )

Ферменты широко распространены в живой природе. Практически они содержатся во всех живых и растительных клетках. Это позволяет предположить, что все белки организма могут быть ферментами. Такой взгляд подтверждает открытие советских ученых В. А. Энгельгардта и М. Н. Любимовой (1939).

Как известно, наиболее важная составная часть мышц, обусловливающая их способность сокращаться, - миозин. Но оказалось, что миозин одновременно является и ферментом, который катализирует химическую реакцию доставляющую необходимую для сокращения энергию. Такое самоснабжение энергией - факт весьма примечательный. Вполне вероятно, что все белки - ферменты, но не для всех белков выявлены их ферментативные свойства. Возможно, все или почти все белки приобретают каталитические свойства, т. е. становятся ферментами в определенных условиях.

Различия между отдельными ферментами сказываются и в их способности быть простыми и сложными белками. Для простых белков характерно то, что при расщеплении из них не удается получить ничего, кроме аминокислот. Следовательно, их отличие друг от друга состоит в различном наборе и порядке чередования аминокислот в молекуле. К простым белкам относится большая часть известных ферментов - протеазы, амилазы, карбогидразы, эстеразы. Некоторые ферменты помимо белка содержат еще более простые соединения, иногда одни и те же у различных ферментов. Так, например, в составе окислительных ферментов (к которым можно причислить и красящее вещество крови - гемоглобин) содержится органическое соединение железа. В состав других ферментов входят медь * , цинк, марганец, ванадий, хром, сера. Эти ферменты являются сложными белками - протеидами, содержащими небелковые, так называемые простетические группы. К протеидам относятся и фосфорилазы.

* (Ионы металлов часто как бы побуждают фермент к деятельности, являясь активаторами, переводящими фермент в каталитически активное состояние. )

Простетические группы не всегда содержат металлы. Выдающийся советский ученый Н. Д. Зелинский предположил, что в состав ферментов могут входить такие широко известные соединения, как витамины. Предположение ученого блестяще подтвердилось в отношении почти всех витаминов. Это очень важное обстоятельство, помогающее понять физиологическое действие витаминов.

В роли простетических групп могут выступать и другие органические соединения. Все небелковые части ферментов удобно называть коферментами, или кофакторами. Белковую часть молекулы принято называть носителем, или апоферментом, а простетическую группу - активной группой. Необходимо, однако, помнить, что характер, специфичность и само действие зависят главным образом от природы белкового носителя, соединенного с активной группой. Другими словами, от носителя зависит, на какое именно вещество действует фермент: на углеводы, жиры, белки или на какие-нибудь другие вещества. Но и коферменты не остаются бездеятельными. Именно они являются переносчиками различных атомов (водорода) или атомных группировок в ферментативных реакциях. Коферменты играют также видную роль в обеспечении согласованной деятельности различных ферментов. Наконец, коферменты могут регулировать процессы обмена веществ. Это происходит путем изменения их концентрации в клетке. Иногда пути обмена веществ расходятся, и нескольким апоферментам становится нужен один и тот же кофермент. Происходит ожесточенная конкуренция, отражающаяся на скорости реакции. Другими словами, и здесь мы имеем дело со срочной регуляцией.

В состав важнейших коферментов входят различные витамины, вернее, их производные. Сокращенные названия таких коферментов - НАД, НАДФ, КоА - будут расшифрованы по мере надобности в дальнейшем.

Как уже было упомянуто выше, ферменты играют важнейшую роль в обмене веществ - этом сложном непрерывно протекающем в живом организме процессе, с прекращением которого прекращается существование живого организма.

Сложность химических процессов в живых организмах хорошо иллюстрируется тем фактом, что в них участвуют самые различные соединения: вода, минеральные соли, жиры и жироподобные вещества, углеводы, витамины, гормоны, белки. В центре всех химических превращений находятся белки-ферменты. Определяя скорость биохимических реакций, ферменты влияют и на их направленность. А ведь направление, по которому пойдет какое-либо вещество в процессах химических превращений обмена, зависит от того, по какому пути это вещество пойдет скорее. Благодаря избирательности действия решающая роль здесь принадлежит ферментам: ведь из многих возможных химических реакций фермент ускоряет во много раз обычно лишь одну.

Таким образом, ферменты направляют и регулируют химические превращения обмена веществ в организме, обеспечивают его связь с внешней средой и приспособленность к ее условиям. Важную роль играет и то обстоятельство, что в процессах обмена веществ ферменты изменчивы, они могут возникать, изменяться, терять свои каталитические свойства.

Несмотря на большое количество ферментов или, как говорят, различных ферментных систем, тысячи ферментных реакций в живом организме протекают удивительно слаженно, в строго определенной последовательности. Именно такая взаимозависимость и координация действия многочисленных ферментных систем обусловливают нормальное течение химических реакций в здоровом организме. Поэтому очень важно изучать не только действие отдельных ферментов, но и совокупность ферментных систем в целом. Здесь имеется ряд трудностей, которые постепенно преодолеваются. Мы уже можем себе до некоторой степени представить, как функционируют ферменты. Можно предположить, что сначала фермент соединяется с субстратом, образуется как бы промежуточное соединение, которое, распадаясь, дает уже конечный продукт реакции. Молекула самого фермента после этого восстанавливается, хотя иногда может подвергнуться частичному разложению.

Связь между действием двух и более ферментов осуществляется различными способами. Например, одно и то же вещество может быть общим субстратом для обоих ферментов или же конечный продукт, возникающий в результате действия одного фермента, становится исходным субстратом действия другого фермента. Легко понять, что если одна из связанных вместе ферментных стем остановится, то остановится и другая. Причины этого нарушения деятельности ферментов различны. Например, взаимозависимость может обусловливаться и по линии субстратов (конечный продукт одной системы является начальным субстратом для другой), и по линии обеспечения энергией обеих ферментных систем (первая система может доставлять энергию, необходимую для функционирования второй). Полного объяснения действия ферментов пока еще не существует, как, впрочем, не существует и окончательной теории действия катализаторов вообще.

Изучение удивительной согласованности действия ферментов в живом организме представляет интерес не только для биохимиков, но и для врачей, технологов и других специалистов. Еще два века назад М. В. Ломоносов писал, что "медик без довольного познания химии совершен быть не может". Эти слова - пример замечательного научного предвидения, оправданные всем ходом развития биохимии, - находят постоянное подтверждение и в новейших открытиях в области ферментов. Еще не так давно о соляной кислоте знали, что она необходима как активатор фермента желудочного сока - пепсина. Оказалось, что поступление соляной кислоты в желудочный сок обеспечивается действием специального фермента, способствующего ее выработке.

Все мы со школьной скамьи знакомы с той ролью, которую в нашем организме играет красящее вещество крови - гемоглобин. Она заключается в связывании кислорода воздуха и доставке в ткани нашего тела. Механизм связывания кислорода гемоглобином был так хорошо изучен, что никто не сомневался в зависимости этого процесса от давления кислорода во вдыхаемом воздухе. Законы физики, вернее физической химии, казалось бы, объясняли этот процесс полностью. Но несколько лет тому назад и для этого процесса был обнаружен в крови специальный фермент - глобиноксидаза.

Таким же физико-химическим процессом до недавнего времени считали освобождение в крови углекислого газа из солей угольной кислоты - бикарбонатов. Оказалось, однако, что и этот простой химический процесс катализируется особым ферментом - угольной ангидразой (карбоангидразой) - ферментом, в составе которого был обнаружен цинк.

Нет сомнений, что ближайшие годы принесут новые доказательства повсеместности участия ферментов во всех химических превращениях в жидкостях и тканях нашего тела. Ни одно заболевание не проходит без нарушений в химических процессах обмена веществ и, следовательно, без нарушений в деятельности ферментов, которая в живых клетках здорового организма отличается глубокой взаимосвязанностью и удивительной согласованностью. Естественно, что у врачей возникла мысль использовать ускорители химических реакций - ферменты - для лечения больных. Особенно широкое распространение получило лечебное применение ферментов, содержащихся в пищеварительных соках: пепсина, трипсина, химотрипсина. С лечебной целью применяются и препараты многих других ферментов. Так, гиалуронидаза - фермент, разрушающий межклеточное вещество, - используется для ускорения всасывания лекарственных веществ, вводимых под кожу или внутримышечно. Грозное заболевание - тромбоз, лечат с помощью плазмина. Этот фермент, образующийся из неактивного профермента - плазминогена, обладает способностью как бы растворять тромбы. Препараты дыхательных ферментов врачи применяют там, где организму грозит кислородное голодание и т. д.

С лечебной целью применяются не только ферменты-белки, но и те небелковые соединения - коферменты, которые входят в состав различных ферментативных систем. В составе коферментов имеются многие (возможно, и все) из хорошо известных витаминов - органических соединений, недостаточность или отсутствие которых в пище вызывает нарушение нормального обмена веществ и заболевание организма. Лечить такие заболевания, казалось бы, простое дело: устранить недостаточность витамина (или витаминов), давая их больному в больших количествах. Однако в тех случаях, когда витамин входит в состав кофермента, этого недостаточно. Если белковая часть фермента разрушена, то введение в организм больших количеств кофермента, т. е. витамина, не дает желаемого эффекта. Следовательно, в первую очередь надо устранить белковое голодание, способствовать нормализации процессов создания необходимых организму белков, заботиться о соответствующем белковом составе пищи.

Коферменты широко используются с лечебной целью, главным образом в тех случаях, когда их недостаточность вызывает нарушение обмена веществ вследствие расстройства деятельности соответствующих ферментов. Достаточно упомянуть о коферментах, содержащих витамин B 1 , тесно связанных с ферментативными превращениями углеводов, витамин В2 (рибофлавин) - с окислением, никотиновую кислоту - с дыханием тканей. Эти и другие коферменты прочно вошли в арсенал лечебных средств современной медицины. Недаром они попали в "первую десятку" наиболее ценных лекарственных веществ современности. Это объясняется тем, что они призваны действовать не на симптомы болезни, а на самые интимные и действенные ее причины - нарушения в обмене веществ.

Как обстоит дело с химическим синтезом ферментов, т. е. с получением их в лабораториях без помощи живых организмов?

Мы упоминали о том, что ферменты - это белки и, следовательно, получение искусственных ферментов является проблемой синтеза белка. Эта проблема почти решена. Химикам удалось сначала точно установить химическое строение некоторых простейших белковоподобных соединений и затем искусственно их воссоздать. Полученные вещества обладали важными биологическими свойствами. Пока таким путем получены как бы белки-малютки, молекула которых сравнительно мала. Правильнее было бы назвать их не белками, а обломками. Такой переходной ступенью от аминокислот к белкам можно считать полипептиды, в которых несколько аминокислотных остатков связаны друг с другом по такому же типу, как и в белках.

Не являясь белками, полипептиды напоминают их некоторыми свойствами. Поэтому, осуществив синтез полипептидов, химики захватили подступ к синтезу искусственного белка. Напомним, что недавно осуществлен и первый полный синтез молекулы белка первостепенной важности - инсулина (гормона, управляющего углеводным обменом в нашем теле). Нет никакого сомнения, что получение искусственных ферментов - дело ближайших лет. Поскольку хорошо изучено химическое строение именно тех белков, ферментные свойства которых известны, можно с уверенностью сказать, что среди первенцев искусственного синтеза белков будут находиться ферменты. Таким образом будет достигнута цель - получение синтетических ферментов, подобных по своим свойствам природным ферментам.

Ферменты - высокомолекулярные соединения, их молекулы - гиганты. Химики научились искусству брать молекулы, поворачивать нужной стороной, скреплять друг с другом и создавать таким путем гигантские молекулы с заданными свойствами. В недалеком будущем станет реальностью создание искусственных ферментов с теми свойствами, которые захочет придать им человек.

Из сказанного выше вытекает, что в живом организме идут превращения веществ, поступающих из внешней среды, и выделение продуктов этих превращений. Так происходит обмен веществ между организмом и внешней средой. Благодаря обмену наш организм получает энергию, необходимую для жизни. Благодаря ему происходит также постоянное восстановление тканей тела, разрушающихся в процессе жизнедеятельности. Но обмен веществ, без которого не может быть жизни, невозможен без участия ферментов, играющих в нем основную роль. Ясно, что ученым необходимо знать сущность процессов обмена веществ прежде всего в здоровом организме.

Используя биологические катализаторы - ферменты, скорости химических реакций можно довести до фантастических пределов. Автоматизация на фабриках синтетической пищи будет основана не только на предельной механизации с помощью машин и приборов. Будет использована и особенность ферментов, которая заключается в том, что белок с его обменом веществ - это автоматически самосовершающийся процесс. Но в ближайшие сотни лет едва ли выгодно заменять бесплатную энергию солнечных лучей другими видами энергии, хотя бы и более мощными, чем солнечное излучение: слишком уж велико количество энергии, необходимой для получения пищевых продуктов * .

* (А. Н. Несмеянов и В. М. Беликов. Проблема синтеза пищи. М., "Наука", 1965. )

Фабриками ферментов являются микробы, пожиратели микробов - фаги и вирусы. Одновременно многие из них приносят человечеству огромное зло (один микроб за сутки может дать 10 миллиардов особей). Химизм одноклеточной бактерии, несмотря на всю его сложность, несравненно проще, чем химические превращения в нашем теле. Кроме того, бактерии - гаплоидные организмы. Все это уже позволило изучать особенности работы ДНК, РНК и ферментов, связанные с передачей наследственности. Несмотря на все своеобразие бактерий (один из примеров - отсутствие в них типичного клеточного ядра), молекулярная биология, изучая их, уже получила много такого, что можно использовать, хотя и с оглядкой, для понимания обмена веществ и его ошибок в нашем теле.

Какую же роль играют ферменты в ошибках обмена веществ? Как мы увидим ниже, ферменты управляют всеми процессами обмена веществ. Причина почти всякого нарушения этих процессов - отсутствие определенного фермента, или избыток его, или же недостаточная активность фермента - все то, что принято обозначать термином "ферментопатия" (энзимопатия).

Приведем все же несколько примеров.

Как уже упоминалось выше, одними из регуляторов обмена веществ являются витамины. Еще недавно считалось, что только в недостатке витамина группы В (никотиновой кислоты) причина когда-то широко распространенного заболевания - пеллагры. Другими словами, пеллагру считали чистейшим авитаминозом. Установить это смогли только после того, как выявили роль ферментов в управлении теми химическими превращениями, которые приводят к образованию никотиновой кислоты. Это не очень сложный путь. Исходным веществом служит триптофан - одна из незаменимых аминокислот. Это своего рода биохимическая репка. И вот начинается: дедка (кинуренин) за репку (триптофан), бабка (оксикинуренин) за дедку, внучка (оксиантраниловая кислота) за бабку. Только "вытаскивают" они не репку, а никотиновую кислоту. И вытаскивают не сами. Каждый этап катализируется соответствующим ферментом, ну а каждый фермент - соответственным геном. Ход этих химических превращений зависит не только от количества субстрата (триптофана), но и от активности и количества ферментов. Особенности действия ферментов обусловлены генетически. У гетерозиготов, например, количество фермента может быть недостаточным или в строении белка-фермента ген допустил ошибку, а в результате - производительность фермента меньше.

Ферментопатия может привести к расстройству обмена на любом из перечисленных выше звеньев. Оказалось, что пеллагру могут вызывать: а) избыток витамина К 3 , б) болезнь Хартнупа и в) карциноиды (сравнительно доброкачественные опухоли). Разберемся, в чем "виноваты" здесь ферменты?

Витамин К 3 и оксиантраниловая кислота "пришлись по вкусу" одному и тому же ферменту. Вернее, он даже отдает предпочтение витамину К 3 . И вот перед ним избыток этого витамина (введенного в организм с пищей). Тогда фермент затрачивает "все свои силы" на витамин К 3 , а беспризорная оксиантраниловая кислота не превращается в никотиновую кислоту. В результате возникает авитаминоз.

При болезни Хартнупа ферменты не справляются с реабсорбцией (обратным всасыванием) в почках триптофана. В результате - дефицит этого сырья для производства никотиновой кислоты в нашем теле.

При карциноидах бурно растет число клеток, ферменты которых захватывают большую часть запасов триптофана. Но истощая эти запасы, они опять-таки ограничивают синтез никотиновой кислоты. В результате - пеллагра. Итак, всюду ферменты. Их отсутствие или, наоборот, избыток, их ослабленная или повышенная активность - все это ведет к ферментопатии, к расстройству обмена.

Недостаточность ферментативной активности может быть обусловлена изменением строения ферментного белка в результате мутации соответствующего структурного гена. Но причина может быть и другой: например мутация контролирующего гена, вследствие чего нормальный ферментный белок синтезируется в недостаточном количестве.

Различные наследственные болезни чрезвычайно разнообразны, но если внимательно присмотреться к ним, все это разнообразие можно свести к ошибкам в синтезе белков, в первую очередь белков-ферментов. Доказательства этого мы найдем во всех последующих разделах.

Ферменты и пищеварение. Польза и вред от ферментов. Привыкание к ферментам. Личный диетолог сайт 2013-03-13 Ферменты и пищеварение. Польза и вред от ферментов. Привыкание к ферментам. Советы диетолога по правильному питанию и здоровому образу жизни Восстановление здоровья под руководством нутрициолога - диетолога Личный Диетолог отвечает: Как стать здоровым и стройным человеком? Оздоровление коррекцией питания и очисткой организма. Ферменты и пищеварение. Польза и вред от ферментов. Привыкание к ферментам. ;

Ферменты и пищеварение. Польза и вред от ферментов. Привыкание к ферментам.

Что такое ферменты?

В основе всех жизненных процессов лежат тысячи химических реакций. Они проходят в организме без применения высокой температуры и давления, то есть в мягких условиях. Вещества, которые окисляются в клетках человека и животных, сгорают быстро и эффективно, обогащая организм энергией и строительным материалом. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря присутствию в клетках особых биологических катализаторов - ферментов. Ферменты - это «рабочая сила», которая выстраивает ваш организм подобно тому, как строители строят дома. У вас могут быть все необходимые строительные материалы, но чтобы построить дом, вам будут нужны рабочие, которыми и являются ферменты.
Ферментов, работающих в организме, множество. Каждый из них имеет свое назначение. Протеаза - фермент переваривания белка, липаза переваривает жиры; амилаза переваривает углеводы и целлюлаза - переваривает клетчатку.

После проглатывания пища поступает в желудок, где под воздействием желудочного сока, содержащего соляную кислоту, ферменты липазу, пепсин, ренин, подвергается дальнейшему расщеплению. Очень часто из-за недостатка пищеварительных ферментов желудка относительно большое количество пищи остается полупереваренной.
Далее пища постепенно продвигается в двенадцатиперстную кишку, где уже в условиях щелочной среды подвергается действию ферментов поджелудочной железы (трипсина, химотрипсина, зластазы, карбоксипептидазы, амилазы, липазы) и желчи.

Большая часть продуктов ферментативной переработки всасывается в тонком кишечнике. Остальная часть попадает в толстый кишечник. Именно здесь происходит значительное всасывание воды и полужидкое содержимое кишечника постепенно становится более плотным. В этом процессе существенную роль также играют ферменты и волокна.
В результате процесса пищеварения углеводы расщепляются до моносахаридов (в основном глюкозы), белки - до аминокислот, липиды и жиры до жирных кислот. Продукты трансформации всасываются через стенки ворсинок кишечника в кровеносную систему и транспортируются к тканям организма, где участвуют во внутриклеточном метаболизме.

Где наш организм берёт ферменты?

Определённый ферментный потенциал мы наследуем при рождении. Этот ограниченный запас рассчитан на всю жизнь. Чем быстрее вы израсходуете энергию ферментов, тем быстрее вы «выдохнетесь». Вы живёте так долго, пока ваш организм обладает факторами ферментной активности, из которых он производит новые ферменты. Когда вы достигаете такого момента, когда ваш организм больше не способен производить ферменты, ваша жизнь заканчивается.

Для людей основным источником «дополнительных» ферментов является пища. Она должна содержать их «определенный набор». Если ферменты присутствуют в еде, то они сами осуществляют значительную часть работ по перевариванию пищи. Но если вы едите пищу, прошедшую термическую обработку, лишённую ферментов, организм вынужден сам производить ферменты для переваривания. Это намного уменьшает ограниченный ферментный потенциал.

Термическая обработка пищи уничтожает ферменты?

Наиболее вредным для организма является постоянный дефицит ферментов, поступающих с пищей. Это происходит потому, что основу нашей пищи составляют приготовленные и обработанные продукты. Кулинарная обработка пищевых продуктов при 118°С окончательно уничтожает все живые ферменты. Их также не содержат полуфабрикаты. Тепловая обработка пищи не способствует сохранению питательных веществ. Пастеризация, стерилизация, многократное размораживание и замораживание, обработка в микроволновой печи инактивируют ферменты, нарушая их структуру. Употребление обработанной пищи без живых ферментов создает излишнюю нагрузку на организм. Для процесса переваривания ему приходится активно производить ферменты, чтобы компенсировать их дефицит в пище. «Отвлекаясь» на процесс синтеза дополнительных ферментов, организм не вырабатывает другие необходимые ему вещества.

Пример из недалекого прошлого. Изначально пища эскимосов состояла главным образом из сырой рыбы, сырого мяса, содержащего много белка и ворвани китов. Многие столетия они питались сырой пищей и не испытывали недостатка в питательных веществах. Они почти никогда не болели. Но современные эскимосы адаптировались к новому образу жизни и употребляют теперь пищу, подвергшуюся кулинарной обработке. У них стали чаще регистрировать повышение кровяного давления, высокий уровень холестерина в крови, болезни сердечно-сосудистой системы и другие «современные» болезни.

На нашей планете только человек и его домашние животные употребляют приготовленную пищу. Все дикие животные едят сырую пищу и, может быть, именно поэтому они не подвержены болезням, которые присущи человеку. И вот ещё один яркий пример: некоторые фермеры для того, чтобы вырастить более жирных свиней на продажу, кормят их варёным картофелем. Они обнаружили, что свиньи на варёном картофеле жиреют быстрее и это экономически выгодно. Это обстоятельство говорит о том, что разница между «варёными» и «сырыми» калориями существенна. И просто невозможно потолстеть от сырой еды независимо от съеденного её количества.

Недостаток ферментов ухудшает не только пищеварение?

Из-за нарушения процессов пищеварения могут возникнуть заболевания желудочно-кишечного тракта, печени, поджелудочной железы, желчного пузыря. Первыми признаками дефицита ферментов могут являться изжога, метеоризм и отрыжка. Затем может появиться головная боль, желудочные колики, понос, запор, инфекции желудочно-кишечного тракта. Эти симптомы у современных людей встречаются все чаще, и многие полагают, что это нормально. Однако они являются индикаторами того, что организм не может активно перерабатывать пищу. Постепенный «износ» поджелудочной железы и других пищеварительных органов не способствует их нормальному функционированию и приводит к различным болезням эндокринной системы, снижению иммунитета, заболеваниям опорно-двигательного аппарата.

Всё больший процент населения Европы и Америки имеет избыточный вес. Обычное питание людей состоит из сложноприготовленных блюд с большим количеством жиров и сахара, и низким содержанием волокон и ферментов. В США есть одно с высказывание о жирах: «Однажды вкусно на губах, а после этого на всю жизнь на бедрах». Избыток жиров и «быстрых» углеводов в пище приводит ко многим болезням и сокращает продолжительность жизни. Установлено, что жиры, прошедшие тепловую обработку, не содержат ферментов. Но употреблять жиры просто необходимо, потому что жиры - одни из самых мощных источников энергии и необходимы для усвоения жирорастворимых витаминов.
Одним из основных способов нормализации веса может быть именно компенсация дефицита ферментов. Д-р Д. Галтон, США, провел обследование людей с весом около 105- 110 кг. Он установил, что у всех обследованных отмечался дефицит липаз - ферментов, расщепляющих жиры. Липазы обнаружены в разнообразных видах сырой пищи. Они способны расщеплять жиры при переваривании, отвечают за распределение и хранение жиров, сжигают их избыток. Результаты многих других исследований показали, что атеросклероз, повышенное кровяное давление и высокий уровень холестерина в крови людей также связаны с дефицитом липаз. Без липаз жиры не расщепляются, а откладываются в различных частях тела, например, на бедрах, ягодицах, в печени и т.д.

Аналогичная ситуации и с углеводами. Углеводы фруктов и прочих натуральных продуктов, не подвергшиеся тепловой обработке содержат ферменты, хром и витамины группы В; они легко перевариваются и усваиваются. Белый рафинированный сахар не содержит ни ферментов, ни витаминанов группы В, ни хрома. В процессе переваривания такого сахара организм вырабатывает много дополнительных ферментов. Хром - это микроэлемент, который необходим нашему организму. Исследования показывают, что между дефицитом хрома и ожирением есть прямая связь, так как хром требуется для поддержания функции гормона инсулина. Инсулин регулирует метаболизм главного углевода - глюкозы. Нарушение ферментативного обмена глюкозы и ее усвоения приводит к синтезу гликогена и отложению его в тканях. Следствием этого является образование излишних жировых отложений в организме - ожирение.

Протеазы - важнейшие пищеварительные ферменты.

Кандидоз - грибковое заболевание, вызываемое интенсивным размножением известных дрожжевых грибков (Candida albicans), которые находятся в желудочно-кишечном тракте. Обычно количество этих грибков строго контролируется. Использование антибиотиков широкого спектра действия приводит к уничтожению дружественной микрофлоры и инициирует развитие кандидоза, что негативно действует на функции эндокринной, нервной и иммунной системы.

Еще одно распространенное заболевание - аллергия. Оно встречается достаточно часто и наносит серьезный ущерб здоровью. Аллергия появляется на раздражающие вещества или антигены в основном белковой природы (вирусы, бактерии, грибы). Аллергены проникают в организм через пищеварительный тракт, легкие или носоглотку при дыхании, при непосредственном контакте.
Причины возникновения и предотвращения кандидоза и аллергии сходны. Часто это связано с дефицитом протеаз - пищеварительных ферментов, необходимых для расщепления и выведения из организма чужеродных веществ белковой природы, присутствующих не только в желудочно-кишечном тракте, но и в кровеносной системе. Большинство антигенов, включая дрожжи, можно нейтрализовать специфическими ферментами, добавленными в пищу.

Что происходит с ферментами, когда мы на диете?

Для избавления от излишних жировых отложений должно хорошо помогать лечебное голодание. Когда человек голодает, сразу приостанавливается выработка переваривающих ферментов. Количество ферментов в слюне, желудочном и поджелудочном соках становится скудным. Во время голодания ферменты в организме освобождаются и работают на восстановление и очищение больных тканей. Цивилизованный человек ест такое огромное количество термически обработанной пищи, что ферменты только и заняты её перевариванием. В результате не хватает ферментов для поддержания тканей в здоровом состоянии. Большинство голодающих проходят так называемый исцеляющий криз. Пациенты могут чувствовать тошноту и головокружение. В это время ферменты пытаются изменить нездоровые структуры организма, они атакуют патологические ткани и разрушают непереваренные вещества, а они в свою очередь выводятся с помощью кишечника, рвоты или другими путями.

Далее для восполнения дефицита ферментов необходимо применять пищевые ферменты, находящиеся в растительных или животных тканях. Например, бромелайн - фермент, присутствующий в ананасах, папаин - в плодах папайи. Эти ферменты функционируют при температурах значительно выше температуры тела человека. К сожалению, овощи и фрукты не содержат большого количества ферментов. Когда плоды созревают, в них присутствуют ферменты, которые отвечают за созревание. Но когда созревание подходит к концу, некоторые ферменты возвращаются в стебель и семена. Например, когда на производстве хотят получить фермент папайи, то используют неспелый сок этого тропического фрукта. В спелой папайе концентрация ферментов невелика.
Бромелайн – это мощный катализатор важнейших процессов углеводного и белкового обмена. Недостаточность секреции в желудочно-кишечном тракте фермента пепсина, расщепляющего белки, может служить одной из причин избыточной массы тела. Также бромелайн опосредованно способствует быстрому расщеплению жиров и выведению их из организма, препятствует образованию подкожных жировых скоплений. Считается, что, в среднем, 1 грамм бромелайна высокой активности способен сжигать до 900 граммов жира.

Действие бромелайна зависит от приема пищи. При приеме во время еды он действует, в большей степени, как пищеварительный фермент, помогая расщеплять и усваивать белки, активизирует работу других ферментов и улучшает процесс пищеварения. Бромелайн обладает способностью усиливать функциональную активность кишечника выводить из организма продукты обмена и токсичные вещества, поддерживать состав микрофлоры толстого кишечника, стимулируя тем самым процесс обмена веществ. При приеме натощак он оказывает противовоспалительный эффект, в частности, используется при заболеваниях суставов для уменьшения воспаления, болей и отечности. Оказывает противовоспалительное действие на сосуды. Снижает свертываемость крови.

Папаин - это протеолитический фермент (расщепляющий белки), содержащийся во всех частях (кроме корней) дынного дерева (папайи). Благодаря наличию лизоцима папаин разрушает токсины многих возбудителей инфекционных заболеваний, в том числе стафилококка, стрептококка, столбняка. Папаин препятствует образованию тромбов в сосудах, ускоряет заживление ран, трофических язв, пролежней, способствует их очищению от некротических масс. Способность улучшать пищеварение, расщеплять белки до состояния, в котором они быстро усваиваются организмом, сделали папаин практически незаменимым компонентом препаратов для похудения.

Дефицит ферментов - явная опасность для здоровья и жизни!

При применении ферментов животного происхождения, входящих в состав препаратов «Фестал», «Панкреатин», «Мезим» и пр. отмечается привыкание. Дело в том, что поджелудочная, как и любая железа, работает, когда ее «доят». При поступлении в организм ферментов животного происхождения поджелудочная получает сигнал об их наличии и прекращает работу. Аналогично работают молочные железы: молоко перегорает если его не сцеживать или не кормить ребенка.

При дальнейшем отказе от ферментов животного происхождения поджелудочная железа уже может быть полностью атрофирована и не выполнять своих функций. Поэтому животные ферменты могут стать Вашими верными спутниками уже на всю жизнь.

Очень важно для нас то, что растительные ферменты привыкания не вызывают, как изначально и задумано природой.

Подробнее о ферментах спрашивайте на приеме у диетолога.

Не упустите свою возможность записаться на консультацию к диетологу - нутрициологу!